Амилаза что расщепляет

Амилаза что расщепляет

Амила́за (др.-греч. ἄμυλον — крахмал) — фермент, гликозил-гидролаза, расщепляющий крахмал до олигосахаридов, относится к ферментам пищеварения. В истории амилаза стала первым открытым ферментом, когда французский химик Ансельм Пайен описал в 1833 году диастазу [en] * — фермент (на самом деле, смесь ферментов), расщепляющий крахмал до мальтозы. Согласно другим данным, амилазу в 1814 году открыл академик петербургской Академии наук К. С. Кирхгоф. Именно амилаза приводит к появлению сладковатого вкуса при длительном пережёвывании крахмалосодержащих продуктов (например, из риса или картофеля), но без добавления сахара. Амилаза присутствует в слюне (птиалин), где начинает процесс пищеварения. Расщепляет α-1,4-гликозидную связь.

Содержание

Классификация [ править | править код ]

По субстратной специфичности амилазы классифицируют на альфа-, бета- и гамма-амилазу.

α-Амилаза [ править | править код ]

α-Амилаза (1,4-α- d -глюкан-глюканогидролаза, гликогеназа; шифр КФ — 3.2.1.1) является кальций-зависимым ферментом. К этому типу относятся амилаза слюнных желез и амилаза поджелудочной железы [1] . Она способна гидролизовать полисахаридную цепь крахмала и других длинноцепочечных углеводов в любом месте. Таким образом, процесс гидролиза ускоряется и приводит к образованию олигосахаридов различной длины. У животных α-амилаза является основным пищеварительным ферментом. Активность α-амилазы оптимальна в нейтральной среде (pH = 6,7—7,0). Фермент обнаружен также у растений (например, в овсе), в грибах (в аскомицетах и базидиомицетах) и бактериях (Bacillus).

β-Амилаза [ править | править код ]

β-Амилаза (1,4-α- d -глюкан-мальтогидролаза; шифр КФ — 3.2.1.2) присутствует у бактерий, грибов и растений, но отсутствует у животных. Она отщепляет вторую с конца α-1,4-гликозидную связь, образуя, таким образом, дисахарид мальтозу. При созревании фруктов β-амилаза расщепляет плодовый крахмал на сахара́, что приводит к сладкому вкусу зрелых плодов. В семенах β-амилаза активна на стадии, предшествующей прорастанию, тогда как α-амилаза важна при непосредственно прорастании семени.

β-Амилаза пшеницы является ключевым компонентом при образовании солода. Бактериальная β-амилаза участвует в разложении внеклеточного крахмала.

γ-Амилаза [ править | править код ]

γ-Амилаза (1,4-α- d -гликан-глюкогидролаза, глюкан-1,4-α-глюкозидаза, амилоглюкозидаза, экзо-1,4-α-глюкозадаза, глюкоамилаза, лизосомальная α-глюкозидаза; шифр КФ — 3.2.1.3) отщепляет последнюю α-1,4-гликозидную связь, приводя к образованию глюкозы. Кроме этого, γ-амилаза способна гидролизовать α-1,6-гликозидную связь. В отличие от других амилаз, γ-амилаза наиболее активна в кислых условиях (при pH = 3).

Применение [ править | править код ]

Некоторые виды дрожжей способны разлагать крахмал с помощью амилазы до ди- и трисахаридов, которые потом используются в жизнедеятельности, образуя в результате этанол, углекислый газ (CO2) и другие метаболиты, которые придают хлебу специфический вкус и «поднимают» тесто. Но пекарские дрожжи ( Saccharomyces cerevisiae ) этого не могут, поэтому в современных хлебопекарных технологиях амилаза используется как одно из важных составляющих специальной добавки. Добавление амилазы в тесто позволяет использовать для жизнедеятельности дрожжей часть крахмала муки, ускоряя тем самым процесс брожения, и одновременно позволяет изготовителю хлеба сэкономить, уменьшив количество используемого сахара. [ источник не указан 873 дня ]

Читайте также:  Jgm анализ крови что это

Бактериальная амилаза используется в стиральных порошках для разложения крахмала, присутствующего в белье.

В пищевой промышленности амилаза зарегистрирована в качестве пищевой добавки E1100 как улучшитель муки и хлеба.

Амилаза – это пищеварительный фермент, который расщепляет крахмалы до олигосахаридов, то есть активно участвует в реакции с углеводами. Амилаза является первым открытым ферментом, который был выявлен по разным данным французским или русским химиком.

Этот фермент вырабатывается в основном поджелудочной железой, также небольшая доля приходится на слюнные железы и на другие органы. Поэтому амилазу можно условно разделить на амилазу слюны и панкреатическую, то есть вырабатываемую поджелудочной железой.

Так как основная цель амилазы – это пищеварительные процессы, то находиться она должна исключительно в желудке человека, не попадая в кровь, либо попадая в совсем небольшом количестве. Через кровь амилаза попадает в мочу, поэтому содержание ее в первой жидкости приводит к содержанию во второй.

Анализ на содержание амилазы

Анализ на содержание амилазы в крови (материалом является сыворотка крови) и моче проводится при подозрении на следующие заболевания:

  • Заболевания поджелудочной железы, например, острый панкреатит. В случае развития данного заболевания клетки поджелудочной начинают активно разрушаться, в результате чего происходит активный выброс амилазы в кровь. Основными симптомами заболевания являются: боли в животе, преимущественно вокруг пупка, повышенная температура тела, тошнота и т.д.
  • Абдоминальный болевой синдром
  • Перитонит – заболевание, которое в основном возникает при аппендиците, а также при перфорации желудка или кишечника. Тошнота, рвота, боли в животе, повышенная температура являются симптомами перитонита.
  • Болезни слюнных желез, например свинка. Это вирусное заболевание приводит к разрушению клеток слюнных желез, что в свою очередь провоцирует выход фермента в кровь. Сухость во рту, боли в ушах, особенно при разговоре или жевании, а также образование большого свидетельствуют о том, что, скорее всего, имеет место такое заболевание как эпидемический паротит (свинка).
  • Муковисцидоз. При данном заболевании происходит нарушение деятельности желез организма, что является причиной всплеска амилазы. Обычно данное заболевание проявляется в детском возрасте и является наследственным.

Во время таких стрессовых состояний организма как беременность, острое алкогольное отравление и осложненный сахарный диабет также могут являться причинами повышенного уровня амилазы в крови.
Пониженные показатели содержания уровня фермента могут наблюдаться во время токсикоза у беременных, недостаточности поджелодочной железы, панкреонекроза и т.д.

Повышенный уровень амилазы в моче обычно свидетельствует о повышенном уровне и в крови, а также указывает на возможное наличие аналогичных заболеваний.

Анализ мочи на содержание амилазы обычно производится на основании суточного материала. Мочу собирают всю за целый день, начиная со второй, пропуская первую, не берут первую мочу следующего дня. Норма содержания составляет до 17 ед/ч.

Читайте также:  Авитаминоз облазит кожа на пальцах

Анализ крови на содержание данного фермента проводится строго натощак.

Для каждого возраста нормы содержания амилазы в крови являются различными, но в основном они выглядят следующим образом:

  • Дети до года – до 60 Ед/л;
  • Дети старше года и взрослые до преклонного возраста – 20 – 120 Ед/л;
  • Взрослые старше 70 лет – от 30 Ед/л до 160 Ед/л.
  • Нормы для мужчин и женщин являются идентичными.

Интересные факты

При длительном пережевывании продуктов, которые имеют в своем составе крахмал, но почти нет сахара, амилаза придает им сладковатый привкус.

Учитывая то, что амилаза участвует в процессе пищеварения, который начинается во рту благодаря слюне, в ее составе содержится небольшое количество амилазы, что обеспечивает скорейшее переваривание продуктов питания.

Образование: Окончил Витебский государственный медицинский университет по специальности «Хирургия». В университете возглавлял Совет студенческого научного общества. Повышение квалификации в 2010 году ‑ по специальности «Онкология» и в 2011 году ‐ по специальности «Маммология, визуальные формы онкологии».

Опыт работы: Работа в общелечебной сети 3 года хирургом (Витебская больница скорой медицинской помощи, Лиозненская ЦРБ) и по совместительству районным онкологом и травматологом. Работа фарм представителем в течении года в компании «Рубикон».

Представил 3 рационализаторских предложения по теме «Оптимизация антибиотикотерапиии в зависимости от видового состава микрофлоры», 2 работы заняли призовые места в республиканском конкурсе-смотре студенческих научных работ (1 и 3 категории).

Амилаза – один из ферментов пищеварительного сока, который выделяется слюнными железами и поджелудочной железой.

Диастаза, сывороточная амилаза, альфа-амилаза, амилаза сыворотки.

Amy, alpha-amylase, AML, diastase, 1,4-α-D-glucanohydralase, serum amylase, blood amylase.

Кинетический колориметрический метод.

Ед/л (единица на литр).

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Как правильно подготовиться к исследованию?

  1. Не принимать пищу в течение 12 часов до исследования.
  2. Исключить физическое и эмоциональное перенапряжение и не курить 30 минут до исследования.

Общая информация об исследовании

Амилаза – один из нескольких ферментов, которые вырабатываются в поджелудочной железе и входят в состав панкреатического сока. Липаза расщепляет жиры, протеаза – белки, а амилаза расщепляет углеводы. Из поджелудочной железы панкреатический сок, содержащий амилазу, через панкреатический проток попадает в двенадцатиперстную кишку, где помогает переварить пищу.

В норме только небольшое количество амилазы циркулирует в кровяном русле (из-за обновления клеток поджелудочной железы и слюнных желез) и попадает в мочу. Если происходит повреждение поджелудочной железы, как при панкреатите, или если панкреатический проток блокируется камнем либо опухолью, амилаза начинает в больших количествах попадать в кровоток, а затем в мочу.

Небольшие количества амилазы образуются в яичниках, кишечнике, бронхах и скелетной мускулатуре.

Для чего используется исследование?

  • Чтобы диагностировать острый или хронический панкреатит и другие заболевания, вовлекающие в патологический процесс поджелудочную железу (вместе с тестом на липазу).
  • Для контроля за лечением рака, затрагивающего поджелудочную железу.
  • Чтобы убедиться, что панкреатический проток не скомпрометирован после удаления камней из желчного пузыря.
Читайте также:  Арахисовое масло калорийность

Когда назначается исследование?

  • Когда у пациента есть признаки патологии поджелудочной железы:
  • интенсивная боль в животе и спине ("опоясывающая боль"),
  • повышение температуры,
  • потеря аппетита,
  • рвота.
  • При наблюдении за состоянием пациента с заболеванием поджелудочной железы и контроле за эффективностью его лечения.
  • Что означают результаты?

    Референсные значения: 28 — 100 Ед/л.

    Причины повышения активности общей амилазы в сыворотке

    • Острый панкреатит. При этом заболевании активность амилазы может превосходить допустимую в 6-10 раз. Повышение обычно происходит через 2-12 часов после повреждения поджелудочной железы и сохраняется в течение 3-5 дней. Вероятность того, что острая боль вызвана острым панкреатитом, достаточно высока, если активность амилазы превышает 1000 Ед/л. Тем не менее у некоторых больных с острым панкреатитом данный показатель иногда повышается незначительно или даже остается в норме. Вообще, активность амилазы не отражает тяжести поражения поджелудочной железы. К примеру, при массивном панкреатите может происходить гибель большинства клеток, вырабатывающих амилазу, поэтому ее активность не изменяется.
    • Хронический панкреатит. При хроническом панкреатите активность амилазы вначале умеренно повышена, однако затем может уменьшаться и приходить в норму по мере усугубления поражения поджелудочной железы. Основная причина хронического панкреатита – алкоголизм.
    • Травма поджелудочной железы.
    • Рак поджелудочной железы.
    • Закупорка (камнем, рубцом) панкреатического протока.
    • Острый аппендицит, перитонит.
    • Перфорация (прободение) язвы желудка.
    • Декомпенсация сахарного диабета – диабетический кетоацидоз.
    • Нарушение оттока в слюнных железах или слюнных протоках, например при паротите (свинке).
    • Операции на органах брюшной полости.
    • Острый холецистит – воспаление желчного пузыря.
    • Кишечная непроходимость.
    • Прерванная трубная беременность.
    • Разрыв аневризмы аорты.
    • Макроамилаземия – редкое доброкачественное состояние, когда амилаза соединяется с крупными белками в сыворотке и поэтому не может пройти через почечные клубочки, накапливаясь в сыворотке крови.

    Причины понижения активности общей амилазы в сыворотке

    • Снижение функции поджелудочной железы.
    • Тяжелый гепатит.
    • Муковисцидоз (кистозный фиброз) поджелудочной железы – тяжелое наследственное заболевание, связанное с поражением желез внешней секреции (легких, желудочно-кишечного тракта).
    • Удаление поджелудочной железы.

    Что может влиять на результат?

    • Активность амилазы в сыворотке повышается:
    1. у беременных,
    2. при приеме каптоприла, кортикостероидов, оральных контрацептивов, фуросемида, ибупрофена, наркотических анальгетиков.
    • Повышенный холестерин может занижать активность амилазы.

    

    • При остром панкреатите повышение амилазы обычно сопровождается увеличением активности липазы.
    • Активность амилазы у детей в первые два месяца жизни низкая, она повышается до взрослого уровня к концу первого года.

    Кто назначает исследование?

    Врач общей практики, терапевт, гастроэнтеролог, хирург.

    Ссылка на основную публикацию
    Акустическая травма уха симптомы
    Акустическая травма (акутравма) – поражение внутреннего уха, вызванное одномоментным или постоянным воздействием чрезмерно сильного звука или шума. Основные симптомы острого...
    Wwe актеры 2017
    Лити Джозеф «Джо» Аноа’й (Роман Рейнс) родился 25 мая 1985 года. Роман Рейнс - американский профессиональный борец и бывший профессиональный...
    Www bayerhealthcare ru
    Знаменитая немецкая фармацевтическая компания «Bayer» уже полтора века обеспечивает потребителей важнейшими медикаментами из разных отраслей медицины. Специалисты корпорации являются изобретателями...
    Алан пиз как бросить курить
    Меня зовут Андрей Колесников, я являюсь партнером Центра Аллена Карра в России. На период самоизоляции мы предлагаем пройти видеокурс со...
    Adblock detector